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An epoxide hydrolase from endophytic Streptomycess hows unique structural features and wide biocatalytic activity

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Autor(es):
Tormet-Gonzalez, Gabriela D. ; Wilson, Carolina ; de Oliveira, Gabriel Stephani ; dos Santos, Jademilson Celestino ; de Oliveira, Luciana G. ; Dias, Marcio Vinicius Bertacine
Número total de Autores: 6
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-STRUCTURAL BIOLOGY; v. 76, p. 8-pg., 2020-09-01.
Resumo

The genusStreptomycesis characterized by the production of a wide variety of secondary metabolites with remarkable biological activities and broad antibiotic capabilities. The presence of an unprecedented number of genes encoding hydrolytic enzymes with industrial appeal such as epoxide hydrolases (EHs) reveals its resourceful microscopic machinery. The whole-genome sequence ofStreptomycessp. CBMAI 2042, an endophytic actinobacterium isolated fromCitrus sinensisbranches, was explored by genome mining, and a putative alpha/beta-epoxide hydrolase named B1EPH2 and encoded by 344 amino acids was selected for functional and structural studies. The crystal structure of B1EPH2 was obtained at a resolution of 2.2 angstrom and it was found to have a similar fold to other EHs, despite its hexameric quaternary structure, which contrasts with previously solved dimeric and monomeric EH structures. While B1EPH2 has a high sequence similarity to EHB fromMycobacterium tuberculosis, its cavity is similar to that of human EH. A group of 12 aromatic and aliphatic racemic epoxides were assayed to determine the activity of B1EPH2; remarkably, this enzyme was able to hydrolyse all the epoxides to the respective 1,2-diols, indicating a wide-range substrate scope acceptance. Moreover, the (R)- and (S)-enantiomers of styrene oxide, epichlorohydrin and 1,2-epoxybutane were used to monitor enantiopreference. Taken together, the functional and structural analyses indicate that this enzyme is an attractive biocatalyst for future biotechnological applications. (AU)

Processo FAPESP: 19/10564-5 - Avaliação dos aspectos benéficos de actinobactérias endofíticas: expandindo o conhecimento sobre os produtos naturais codificados pelo genoma de microrganismos da biodiversidade brasileira
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Processo FAPESP: 18/00351-1 - Biologia Estrutural aplicada às enzimas envolvidas na biossíntese de produtos naturais: aplicações biotecnológicas e entendimento molecular de reações enzimáticas pouco usuais
Beneficiário:Marcio Vinicius Bertacine Dias
Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 15/09188-8 - Biossíntese de antibióticos poliéteres e aminoglicosídeos: investigação estrutural de enzimas não usuais ou com aplicabilidade em biologia sintética
Beneficiário:Marcio Vinicius Bertacine Dias
Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 11/06209-3 - Enzimas em síntese assimétrica: evolução dirigida das epóxido-hidrolases de Rhodotorula glutinis e Pichia stipitis
Beneficiário:Luciana Gonzaga de Oliveira
Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 14/50249-8 - Green chemistry: sustainable synthetic methods employing benign solvents, safer reagents, and bio-renewable feedstock
Beneficiário:Arlene Gonçalves Corrêa
Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Programa Centros de Pesquisa em Engenharia
Processo FAPESP: 10/15971-3 - Caracterização estrutural de enzimas envolvidas em vias de biossíntese de antibióticos com interesse biotecnológico
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Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Jovens Pesquisadores
Processo FAPESP: 13/26242-0 - Planejamento de novos antibióticos baseado na técnica de 'fragment based drug discovery' (FBDD) a partir da inibição da biossíntese de vitaminas em Mycobacterium tuberculosis
Beneficiário:Jademilson Celestino dos Santos
Modalidade de apoio: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Processo FAPESP: 14/12727-5 - Genome mining em Streptomyces
Beneficiário:Luciana Gonzaga de Oliveira
Modalidade de apoio: Auxílio à Pesquisa - Regular