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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

A halotolerant bifunctional beta-xylosidase/alpha-L-arabinofuranosidase from Colletotrichum graminicola: Purification and biochemical characterization

Texto completo
Autor(es):
de Carvalho, Daniella Romano [1] ; Carli, Sibeli [1] ; Meleiro, Luana Parras [1] ; Rosa, Jose Cesar [2, 3] ; Cavalcante de Oliveira, Arthur Henrique [1] ; Jorge, Joao Atilio [4] ; Melo Furriel, Rosa Prazeres [1]
Número total de Autores: 7
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Univ Sao Paulo, Fac Filosofia Ciencias & Letras Ribeirao Preto, Dept Quim, BR-14040901 Ribeirao Preto, SP - Brazil
[2] Univ Sao Paulo, Fac Med Ribeirao Preto, Ctr Quim Prot, BR-14049901 Ribeirao Preto - Brazil
[3] Univ Sao Paulo, Fac Med Ribeirao Preto, Dept Biol Celular & Mol & Bioagentes Patogen, BR-14049901 Ribeirao Preto - Brazil
[4] Univ Sao Paulo, Fac Filosofia Ciencias & Letras Ribeirao Preto, Dept Biol, BR-14040901 Ribeirao Preto, SP - Brazil
Número total de Afiliações: 4
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: International Journal of Biological Macromolecules; v. 114, p. 741-750, JUL 15 2018.
Citações Web of Science: 7
Resumo

A beta-xylosidase from Colletotrichum graminicola (Bxcg) was purified. The enzyme showed high halotolerance, retaining about 63% of the control activity in the presence of 2.5 mol L-1 NaCl. The presence of NaCI has not affected the optimum reaction temperature (65 degrees C), but the optimum pH was slightly altered (from 4.5 to 5.0) at high salt concentrations. Bxcg was fully stable at 50 degrees C for 24 h and over a wide pH range even in the presence of NaCI. In the absence of salt Bxcg hydrolyzed p-nitropheny1-beta-b-xylopyranoside with maximum velocity of 348.8 +/- 11.5 U mg(-1) and high catalytic efficiency (1432.7 +/- 47.3 L mmol(-1) s(-1). Bxcg revealed to be a bifunctional enzyme with both S-xylosidase and alpha-L-arabinofuranosidase activities, and hydrolyzed xylooligosaccharides containing up to six pentose residues. The enzyme showed high synergistic effect (3.1-fold) with an endo-xylanase for the hydrolysis of beechwood xylan, either in the absence or presence of 0.5 mol L-1 NaCI, and was tolerant to different organic solvents and surfactants. This is the first report of a halotolerant bifunctional beta-xylosidase/alpha-L-arabinofuranosidase from C graminicola, and the enzyme showed attractive properties for application in lignocellulose hydrolysis, particularly under high salinity and/or in the presence of residues of pretreatment steps. (C) 2018 Elsevier B.V. All rights reserved. (AU)

Processo FAPESP: 17/13734-3 - Engenharia de uma endopoligalacturonase por inserção de diferentes CBMs (Carbohydrate Binding Modules): quimerogênese e efeito de proximidade
Beneficiário:Sibeli de Carli
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Doutorado
Processo FAPESP: 14/14415-0 - Enzimas lignocelulolíticas de fungos filamentosos: identificação, purificação, caracterização, relação estrutura-função e potencial de aplicação biotecnológica
Beneficiário:Rosa dos Prazeres Melo Furriel
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 16/17582-0 - Modulação da termoestabilidade de uma ß-glucosidase estimulada por glicose e xilose empregando técnicas de glicosilação sítio dirigida
Beneficiário:Luana Parras Meleiro Garcia
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado