É Professor Titular do Instituto de Química da UNICAMP. Foi pesquisador do LNLS (1999-2007). Possui livre-docência (2005) e doutorado (1996) em Bioquímica pela Universidade de São Paulo; pós-doutorado em Biofísica Molecular pela Universidade de Stanford (1998); e graduação em Ciências Biológicas (Bacharel em Bioquímica) pela Universidade Federal de Minas Gerais (1991). Tem experiência na área de Bioquímica, com ênfase em Proteínas, atuando principalmente nos seguintes temas: enovelamento de proteínas, chaperonas e estresse moleculares, bioquímica estrutural e biologia e biofísica moleculares. Vários egressos do grupo ocupam cargos em universidades, institutos de pesquisa ou indústria. Principais cargos administrativos: atual Coordenador de Pós-Graduação em Química; Diretor Associado do Instituto de Química (2014-2018); Chefe do Departamento de Química Orgânica (2011-2014); gerente de Biotecnologia (2001-2003) do LNLS. Participa de Comissões em Agências de Fomento internacionais, nacionais e estaduais. Atualmente é editor associado de uma revista e membro de corpo editorial de outras três. Laboratórios e projetos multicêntricos e/ou multiusuários: Laboratório de Espectroscopia-Calorimetria-Hidrodinâmica (1999-2007) envolvido em 3 projetos multi-usuários do LNLS; redes CEPID-CBME/FAPESP, IMBEBB/CNPq e INCTBEB (neste como membro do comitê gestor); coordenou os laboratórios institucionais de biologia molecular e de dicroísmo circular do IQ; Laboratório Multi-usuário da UNICAMP nas áreas de Bioinformática-Genoma-Proteoma-BiologiaCelular (membro do comitê assessor). Principais Prêmios e Títulos: Prêmio de Reconhecimento Acadêmico Zeferino Vaz 2024. CA-BF 2023.. FIRCA 2005. PEW Latin American Fellow 1997. (Fonte: Currículo Lattes)
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Os relatos de doenças envolvidas com o enovelamento incorreto de proteínas aumentaram consideravelmente a partir das descobertas de que agregados proteicos podem ser formados nas células e podem desencadear citotoxicidade. Portanto, chaperonas moleculares e/ou proteínas do choque térmico (HSPs; Heat Shock Proteins) por terem papel relevante como auxiliadoras da homeostase proteica, se tor…
A agregação de proteínas do tipo amiloide é uma característica comum de muitos distúrbios neuro/neuromusculares degenerativos, como a doença de Huntington (DH). Embora essas doenças apresentem características clínicas distintas, no nível molecular, a agregação de proteínas modula a progressão da doença por um mecanismo de ganho de toxicidade. Estudos epidemiológicos recentes da OMS revela…
Um dos desafios mais interessantes em ciência é compreender a relação estrutura/função de proteínas pois estas estão envolvidas em praticamente todas as funções fisiológicas celulares. Ou seja, este conhecimento pode ter diversas aplicações, inclusive na produção de proteínas com funções específicas e aplicações biotecnológicas definidas. Como a perda da estrutura leva também à perda de f…
A chaperona Hsp90 (heat shock protein 90 kDa) é encontrada em todos os organismos e em todos os compartimentos celulares, sendo que as duas formas encontradas no citossol de eucariotos interagem com pelo menos 10% de todas as proteínas produzidas pela célula. A Hsp90 tem papel fundamental na maturação destas proteínas, o que a torna uma proteína importante para diversos processos celulare…
A função biológica das proteínas está diretamente ligada à sua estrutura tridimensional obtida através do processo de enovelamento protéico. Em razão disso, a prevenção do comportamento anormal de proteínas é fundamental para a vida celular e processos homeostáticos estão presentes nas células para estabilizar as conformações da proteína e para reenovelar ou degradar proteínas evitando qu…
O coordenador desta proposta, Carlos Ramos, possui projeto de pesquisa financiado pela FAPESP que tem como objetivo a implantação da técnica de calorimetria por titulação isotérmica (ITC) para estudar a interação entre proteínas e entre estas e pequenas moléculas. As proteínas em estudo no grupo de pesquisa são aquelas envolvidas com homeostase proteica, principalmente chaperonas molecula…
As Proteínas de Choque Térmico (HSPs, do inglês Heat Shock Proteins) desempenham um papel fundamental na manutenção da homeostase proteica celular, facilitando o enovelamento de proteínas recém-sintetizadas e prevenindo a formação de agregados prejudiciais. No entanto, estudos recentes indicam que as HSPs também estão presentes no meio extracelular em condições fisiológicas, atuando como …
A manutenção da proteostase é essencial para o funcinamento correto de processos celulares. Esse equilíbrio é mantido por um complexo sistema conhecido como controle de qualidade das proteínas (em inglês, PQC), que engloba uma variedade de vias metabólicas e componentes, um dos principais sendo a chaperona HSP70. O sistema HSP70 desempenha diversas funções, como auxiliar no enovelamento c…
Nosso grupo de pesquisa estuda chaperonas com potencial para auxiliar no enovelamento de proteínas, além de protegê-las contra agregação. Contudo, nossos resultados mais recentes indicam que é necessário caracterizar os mecanismos de atividade dessas chaperonas. Para isso, é preciso realizar experimentos que permitam a interação com proteínas parcialmente enoveladas, proteção contra agreg…
Os relatos de doenças envolvidas com o enovelamento incorreto de proteínas aumentaram consideravelmente a partir das descobertas de que agregados proteicos podem ser formados nas células e podem desencadear citotoxicidade. Portanto, chaperonas moleculares e/ou proteínas do choque térmico (HSPs; Heat Shock Proteins) por terem papel relevante como auxiliadoras da homeostase proteica, se tor…
Nosso grupo de pesquisa estuda chaperonas com potencial para auxiliar no enovelamento de proteínas, além de protegê-las contra agregação. Contudo, nossos resultados mais recentes indicam que é necessário caracterizar os mecanismos de atividade dessas chaperonas. Para isso, é preciso realizar experimentos que permitam a interação com proteínas parcialmente enoveladas, proteção contra agreg…
Um dos desafios mais interessantes em ciência é compreender a relação estrutura/função de proteínas pois estas estão envolvidas em praticamente todas as funções fisiológicas celulares. Ou seja, este conhecimento pode ter diversas aplicações, inclusive na produção de proteínas com funções específicas e aplicações biotecnológicas definidas. Como a perda da estrutura leva também à perda de f…
As chaperonas moleculares desempenham um papel importante no controle de qualidade das proteínas e são fundamentais nos processos de enovelamento das proteínas. Nos últimos anos, foi descoberto que as chaperonas participam de muitas organelas sem-membrana (MLOs). Essas MLOs também são conhecidas como condensados biomoleculares e compartimentalizam proteínas e ácidos nucléicos sem membrana…
A neurodegeneração na doença de Parkinson está correlacionada com a presença de corpos de Lewy, inclusões intracelulares contendo agregados da proteína intrinsecamente desordenada (IDP) a-sinucleína (a-syn). Na célula, no entanto, a agregação de a-syn pode ser evitada por uma classe de proteínas conhecidas como chaperonas moleculares, também chamadas de proteínas de choque térmico. Embora…
As chaperonas da família Hsp70 possuem papel central na rede de interação celular de chaperonas moleculares. Elas participam de muito processos biológicos envolvendo proteostase celular, incluindo enovelamento de polipeptídeos recém-sintetizados para sua estrutura nativa, prevenção da agregação, solubilização e reenovelamento de proteínas mal enoveladas e transporte de proteínas através d…
A Hsp90 (proteína de choque térmico de 90 kDa) desempenha um papel fundamental na maturação de pelo menos 10% de todas as proteínas produzidas pela célula, o que a torna importante para muitos processos celulares, tais como sinalização, proteostase, epigenética, manutenção dos telômeros, imunidade inata, etc. Obviamente, alterações neste "nó altamente conectado" leva a distúrbios na funçã…
CV Lattes
ORCID