Possui graduação em Farmácia pela Faculdade de Farmácia da Universidade Federal de Minas Gerais - UFMG (1996-1999) e Doutorado em Biologia Funcional e Molecular com ênfase em Bioquímica pelo Instituto de Biologia da Universidade Estadual de Campinas - IB/UNICAMP (2000-2004). A parte experimental do projeto de pesquisa de doutorado foi desenvolvida no Centro de Biologia Molecular Estrutural do Laboratório Nacional de Luz Sincrotron, em Campinas - CBME/LNLS, atual Laboratório Nacional de Biociências do Centro Nacional de Pesquisas em Energia e Materiais - LNBio/CNPEM/Campinas. Realizou pós-doutorado no Instituto de Biociências, Letras e Ciências Exatas - IBILCE/UNESP (2005-2006) e no CBME/LNLS (2006-2007). É Professor efetivo em RDIDP no Instituto de Química de São Carlos da Universidade de São Paulo - IQSC/USP desde 2007, pelo qual obteve título de Livre Docente em 2015, com foco em Bioquímica. Atualmente é Professor Associado (MS5.2) do IQSC/USP, ministrando disciplinas de Bioquímica e Biofísica de proteínas na graduação e pós-graduação. Orienta mestrado e doutorado no programa de pós-graduação em Química do IQSC/USP e é Presidente da Comissão de Graduação do IQSC (mandato 2022-2024 e reconduzido para mandato 2024-2026), além de participar ativamente em diversas comissões e colegiados. Seus principais interesses de pesquisa incluem Expressão Heteróloga de Proteínas, Biologia Molecular, Biologia Estrutural, Biofísica de Proteínas, Chaperonas Moleculares (Hsp70, Hsp90), técnicas como Dicroísmo Circular, Fluorescência, Calorimetria e Ultracentrifugação Analítica. É assessor Ad Hoc da FAPESP, CNPq, LNLS e de periódicos científicos, coordenou projetos financiados pela FAPESP e CNPq, e é pesquisador principal de projeto Temático da FAPESP. Possui habilitação para consultoria junto a empresas farmacêuticas e biotecnológicas. (Fonte: Currículo Lattes)
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Este projeto investiga o papel regulatório da fosforilação na modulação das interações proteína-proteína e atividade chaperona do complexo Hsp90/SGT e Hsp90/Aha1 em Leishmania braziliensis. A Hsp90 atua como uma chaperona molecular assistindo no dobramento, maturação e estabilização de diversas proteínas clientes, além de integrar e coordenar vias de sinalização celular cruciais. Para exe…
Um dos desafios mais interessantes em ciência é compreender a relação estrutura/função de proteínas pois estas estão envolvidas em praticamente todas as funções fisiológicas celulares. Ou seja, este conhecimento pode ter diversas aplicações, inclusive na produção de proteínas com funções específicas e aplicações biotecnológicas definidas. Como a perda da estrutura leva também à perda de f…
Dentre as chaperonas moleculares destaca-se a família das Hsp70 devido ao importante papel na homeostase celular, pois elas atuam como pivô recebendo e distribuindo proteínas-cliente de e para outras chaperonas moleculares. As Hsp70 atuam no enovelamento de proteínas nascentes, na prevenção da agregação de proteínas, no encaminhamento de proteínas para organelas ou para degradação e na de…
As Hsp70 são uma das principais chaperonas moleculares e funcionam como pivô recebendo e distribuindo substratos de e para outras chaperonas moleculares, tanto no citoplasma como em organelas celulares. A Hsp70 mitocondrial (mtHsp70) está envolvida com a importação de proteínas mitocondriais produzidas no citoplasma e com o posterior enovelamento destas, sendo essencial para a biogênese m…
A interação proteína-ligante ou proteína-proteína é um dos principais eventos para a regulação e para a atividade proteica, sendo responsável pela inibição ou ativação enzimática; por mudanças conformacionais nas proteínas para a sinalização celular; transporte e armazenamento de substâncias; etc. Poucas técnicas experimentais permitem estudar estes tipos de interações em solução fornecen…
As chaperonas moleculares são proteínas responsáveis pelo controle de qualidade proteico, participando inclusive no processo de identificação de proteínas mal enoveladas e de encaminhamento para degradação. As proteínas de choque térmico humano 70 kDa (Hsp70 ou HSPA em humanos) compreendem uma família de chaperonas que também atuam no sistema proteassoma via ubiquitina por meio de um comp…
Este projeto investiga o papel regulatório da fosforilação na modulação das interações proteína-proteína e atividade chaperona do complexo Hsp90/SGT e Hsp90/Aha1 em Leishmania braziliensis. A Hsp90 atua como uma chaperona molecular assistindo no dobramento, maturação e estabilização de diversas proteínas clientes, além de integrar e coordenar vias de sinalização celular cruciais. Para exe…
As HSP70s representam uma família crucial de Chaperonas Moleculares desempenhando papeis vitais na homeostase proteica celular. Dentro dessa família, destaca-se a HSPA5, também conhecida como BiP (do inglês Binding immunoglobulin Protein), a forma mais abundantemente expressa das Hsp70 e única encontrada no lúmen do retículo endoplasmático (RE) em eucariotos. Além do RE, a HSPA5 pode ser …
O projeto Temático tem por objetivo caracterizar a estrutura-função de chaperonas moleculares e estudar a interação entre proteínas recombinantes purificadas entre elas e com ligantes. O bolsista auxiliará no cultivo e manutenção de microrganismos para experimentos envolvendo o estudo do chaperoma. O bolsista também auxiliará na preparação de proteínas, nos cuidados experimentais, na orga…
O projeto Temático tem por objetivo caracterizar a estrutura-função de chaperonas moleculares e estudar a interação entre proteínas recombinantes purificadas entre elas e com ligantes. A/o bolsista auxiliará no cultivo e manutenção de microrganismos para experimentos envolvendo o estudo do chaperoma. A/o bolsista também auxiliará na preparação de proteínas, nos cuidados experimentais, na …
A HSP90 é uma chaperona molecular central na manutenção da proteostase, sendo essencial para a viabilidade celular em condições normais e de estresse. Alterações na atividade da HSP90 contribuem com o desenvolvimento de diversas patologias, como o câncer, doenças neurodegenerativas, entre outras. Esta chaperona também desempenha papéis críticos na manutenção da proteostase em protozoários…
As proteínas de choque térmico (HSPs) são componentes importantes do controle de qualidade de proteínas celulares, atuando no enovelamento de proteínas, tráfego intracelular, degradação proteica, etc. Central no controle de qualidade proteico é a família HSP70 que consiste em chaperonas moleculares altamente conservadas, onipresentes e dependentes de ATP. Em humanos, existem várias isofor…
Proteínas de choque térmico de 70 kDa (Hsp70s) são chaperonas moleculares críticas para proteostase, capazes de auxiliar no enovelamento de proteínas, transporte através de membranas, visando à degradação, bem como prevenir a agregação de proteínas. Hsp70s são, portanto, críticas para o sistema de controle de qualidade de proteínas (PQC), que inclui a síntese de proteínas, chaperones mole…
Heat Shock Proteins (HSPs) são componentes importantes das chaperonas moleculares, exercendo um importante papel no enovelamento proteico, tráfego intracelular, degradação celular e no auxilio de proteínas na obtenção de suas estruturas nativas, etc. Tendo cerca de 40-60% de identidade entre seus membros procariotos e eucariotos, a superfamília Hsp70 corresponde a uma família de proteínas…
CV Lattes
ORCID