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Isolamento e caracterização bioquímica de um inibidor de proteases presente no veneno de Rhinella schneideri

Processo: 10/05722-6
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Iniciação Científica
Vigência (Início): 01 de julho de 2010
Vigência (Término): 30 de junho de 2012
Área do conhecimento:Ciências da Saúde - Farmácia - Análise Toxicológica
Pesquisador responsável:Eliane Candiani Arantes Braga
Beneficiário:Priscila Yumi Tanaka Shibao
Instituição Sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Assunto(s):Rhinella schneideri   Enzimas   Toxicologia   Venenos
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:enzima | Inibidor de protease | Rhinella schneideri | veneno | Toxinologia

Resumo

Sapos da espécie Rhinella schineideri possuem veneno de composição química complexa, contendo uma grande diversidade de compostos biologicamente ativos, os quais são responsáveis por diversas funções cruciais para o sucesso destes animais em habitar locais considerados, muitas vezes, inóspitos ou hostis. Estudos preliminares realizados em nosso laboratório demonstram que o veneno solúvel de Rhinella schineideri foi capaz de inibir a atividade proteolítica da tripsina sobre substrato cromogênico (T6140). Estudos anteriores também demonstraram a presença de inibidores de protease em venenos de outras espécies de sapos. As proteases são catalisadores essenciais de sistemas biológicos e estão envolvidas em vários processos fisiológicos, como a cascata da coagulação e do complemento, e patológicos, como nas infecções por microorganismos, inflamações, dermatoses e progressão de tumores, entre outros. O seu estudo de inibidores de proteases é, conseqüentemente, de grande relevância, pois estas moléculas são aplicáveis na geração de novos agentes terapêuticos e/ou de novas ferramentas experimentais para a pesquisa básica e aplicada. Portanto, o presente trabalho tem como objetivo isolar o inibidor de protease presente no veneno de Rhinella schineideri e caracterizá-lo através da determinação do peso molecular, ponto isoelétrico e seqüência em aminoácidos inicial e especificidade para diferentes proteases.

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
SHIBAO, PRISCILA Y. T.; ANJOLETTE, FERNANDO A. P.; LOPES, NORBERTO P.; ARANTES, ELIANE C.. First serine protease inhibitor isolated from Rhinella schneideri poison. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 21, . (10/05722-6)

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