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Utilização de ferramentas de modelagem e dinâmica molecular para simulações QM/MM de novas enzimas da família GH173

Processo: 23/00330-2
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Mestrado
Vigência (Início): 01 de setembro de 2023
Vigência (Término): 28 de fevereiro de 2025
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Mário Tyago Murakami
Beneficiário:Gustavo Henrique Barreto Gimenis
Instituição Sede: Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM). Ministério da Ciência, Tecnologia e Inovação (Brasil). Campinas , SP, Brasil
Assunto(s):Simulação de dinâmica molecular   QM   Simulação por computador   Catálise enzimática   Galactosidases
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Dinâmica Molecular | Galactosidases | hidrolases glicosídicas | Mm | Qm | Simulações Computacionais | Catálise enzimática

Resumo

A capacidade dos organismos presentes na natureza em atuarem sob matrizes complexas de carboidratos e catalisarem sua despolimerização nas mais diversas condições é uma característica sinérgica de todo seu aparato enzimático. Porém, devido à complexidade e diversidade desses sistemas, a velocidade da elucidação dos mecanismos envolvidos no processo ainda é pequena quando comparada ao número disponível de sequências de enzimas. Esse fator é ainda mais relevante para novas famílias de enzimas com estruturas ainda não determinadas. A família de hidrolases glicosídicas 173 (GH173) foi recentemente fundada pelo nosso grupo de pesquisa, através da combinação de técnicas modernas de multi-ômicas e bioquímicas para desvendar as estratégias moleculares adotadas pelo microbioma da capivara. As enzimas pertencentes à família GH173 apresentaram atividade beta-galactosidase, a qual possui aplicações para o desenvolvimento de biorrenováveis, indústria alimentícia e de novos medicamentos. As GH173 possuem o enovelamento predito do tipo barril TIM, típico do clã das enzimas GH-A. Entretanto, diferenças encontradas na atividade em comparação com homólogas e a baixa identidade de sequência entre os membros da família GH173 com outras enzimas do clã GH-A, reforçam a fundação da nova família e a necessidade de um estudo minucioso de seus membros a fim de determinar seu mecanismo de reconhecimento do substrato e seu itinerário catalítico. Neste projeto, serão aplicadas metodologias de simulações de dinâmica molecular clássica e de Mecânica Quântica / Mecânica Molecular (QM/MM) para elucidar o modo de ação de pelo menos um membro representativo da nova família de GH173. A combinação de técnicas computacionais no estado-da-arte com experimentos que ocorrerão simultaneamente ao trabalho proporcionará avanços significativos para o campo de biocatálise e para a compreensão das estratégias moleculares adotadas por microrganismos, através de enzimas recém-descobertas.

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