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Explorando a dinâmica de agregação/desagregação de uma proteína da matriz de Golgi sob condições de estresse

Processo: 21/10465-7
Modalidade de apoio:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado
Vigência (Início): 01 de fevereiro de 2022
Vigência (Término): 31 de janeiro de 2023
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Antonio José da Costa Filho
Beneficiário:Luis Felipe Santos Mendes
Supervisor: Roland Riek
Instituição Sede: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto (FFCLRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Local de pesquisa: Swiss Federal Institute of Technology Zurich, Suíça  
Vinculado à bolsa:17/24669-8 - Desvendando as bases moleculares de processos iniciais da secreção de proteínas em humanos utilizando técnicas biofísicas, BP.PD
Assunto(s):Proteínas da matriz do complexo de Golgi   Células eucarióticas   Amiloide   Estresse   Ressonância magnética nuclear
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:amilóides | Condensados de Proteínas | Cryo-EM | estresse celular | Rmn | Secreção de proteínas | Biofísica Molecular

Resumo

As células eucarióticas possuem um complexo e altamente regulado sistema de secreção capaz de lidar com até 30% de seu proteoma. Uma subfamília das proteínas da matriz Golgi conhecidas como Golgi Reassembly and Stacking Proteins (GRASP), que são atores essenciais na via não convencional de secreção induzida por estresse (UPS), também se mostrou fundamental para a dinâmica do Golgi durante a mitose/apoptose e a formação das fitas do Golgi. As GRASPs possuem uma tendência in vitro de formar uma fase condensada com um carácter sólido em condições de estresse, conhecido como estado amiloide. A tendência de formação de amiloides funcionais também é observada in vivo em condições que desencadeiam a UPS e a resposta ao choque térmico (HSR). Portanto, a plasticidade estrutural das GRASPs e a sua capacidade de formar arranjos complexos parece ser uma nova peça de informação que precisa de ser contabilizada ao descrever os seus muitos papéis celulares. A formação do condensado precisa de ser totalmente reversível para que as células regressem às suas condições nativas depois de as condições de estresse forem removidas. No entanto, o mecanismo de dissociação das fibras funcionais de GRASP permanece desconhecido. Uma vez que as proteínas em condições fisiológicas estão próximas dos limites de supersaturação nas suas concentrações celulares típicas, os condensados de GRASP podem também desempenhar um papel importante na organização do Golgi em condições nativas, uma hipótese ainda inexplorada. Esta proposta pretende explorar a dinâmica da agregação/desagregação de GRASP sob condições relevantes de estresse celular e as suas variações morfológicas utilizando técnicas de alta resolução. A associação dos condensados funcionais de GRASP com as membranas será também explorada para mapear o envolvimento de GRASPs tanto em condições de estresse celular quanto em condições normais. (AU)

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
FREIRE, MARJORIE C. L. C.; BASSO, LUIS G. M.; MENDES, LUIS F. S.; MESQUITA, NATHALYA C. M. R.; MOTTIN, MELINA; FERNANDES, RAFAELA S.; POLICASTRO, LUCCA R.; GODOY, ANDRE S.; SANTOS, IGOR A.; RUIZ, URIEL E. A.; et al. Characterization of the RNA-dependent RNA polymerase from Chikungunya virus and discovery of a novel ligand as a potential drug candidate. SCIENTIFIC REPORTS, v. 12, n. 1, p. 15-pg., . (18/17095-8, 18/05130-3, 15/16812-0, 21/10465-7, 13/07600-3, 17/24669-8, 21/01706-0)
MENDES, LUIS FELIPE S.; COSTA-FILHO, ANTONIO J.. A gold revision of the Golgi Dynamics (GOLD) domain structure and associated cell functionalities. FEBS Letters, v. 596, n. 8, p. 18-pg., . (17/24669-8, 20/15542-7, 15/50366-7, 21/10465-7)

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