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Desenvolvimento de matrizes peptídicas bioativas: da estrutura molecular às aplicações biomédicas

Processo: 21/10092-6
Modalidade de apoio:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Doutorado
Vigência (Início): 21 de fevereiro de 2022
Vigência (Término): 20 de fevereiro de 2023
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Emerson Rodrigo da Silva
Beneficiário:Lucas Rodrigues de Mello
Supervisor: Ian William Hamley
Instituição Sede: Escola Paulista de Medicina (EPM). Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. São Paulo , SP, Brasil
Local de pesquisa: University of Reading, Inglaterra  
Vinculado à bolsa:19/19719-1 - Matrizes peptídicas bioativas: da estrutura molecular às aplicações biomédicas, BP.DR
Assunto(s):Química supramolecular   Peptídeos bioativos   Peptídeos penetradores de células   Estrutura molecular   Matriz extracelular
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:auto agregação controlada | Biofísica | Matrizes miméticas | peptídeos bioativos | Matrizes peptídicas bioativas

Resumo

Este projeto visa produzir e caracterizar arranjos nanoestruturados baseados na auto-organização de peptídeos pertencentes a três classes principais de compostos bioativos: peptídeos penetrantes de células (CPPs), constituinte de matriz extracelular (ECM) e peptídeos anti-inflamatórios (AIPs). Essas estruturas supramoleculares investigadas aqui são originais, e suas características bioativas abrem perspectivas para o desenvolvimento de materiais biomédicos inéditos. Nossa busca será focada na compreensão do processo de auto-organização dessas matrices, em suas propriedades supramoleculares, e em suas respostas celulares in vitro. Os CPPs serão tanto derivados de proteomas virais quanto relacionados à família dos peptídeos Transportan, enquanto os constituintes de ECM serão inspirados em sequências do tipo elastina que conterão o motivo RGD. Os AIPs serão baseados em tetrapeptídeos derivados da timosina b4, uma das principais proteínas componentes de células com papel central em regeneração tecidual. Um conjunto de técnicas estruturais de ponta envolvendo métodos espectroscópicos, criomicroscopia eletrônica (cryo-EM), e espalhamento a baixo ângulo (SAXS e SANS) serão usados para fornecer informação detalhada acerca da organização supramolecular dos sistemas. Além dessas análises estruturais avançadas, ensaios celulares serão conduzidos para se determinar se a bioatividade exibida pelos peptídeos é afetada mediante organização em superestruturas. Ao final, esperamos estabelecer relações do tipo estrutura-atividade e contribuir para otimizar a formulação de materiais biomédicos baseados nessas moléculas bioativas. (AU)

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Publicações científicas (4)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
DE MELLO, LUCAS R.; CARRASCOSA, VINICIUS; REBELATO, EDUARDO; JULIANO, MARIA A.; HAMLEY, IAN W.; CASTELLETTO, VALERIA; VASSILIADES, SANDRA V.; ALVES, WENDEL A.; NAKAIE, CLOVIS R.; DA SILVA, EMERSON R.. Nanostructure Formation and Cell Spheroid Morphogenesis of a Peptide Supramolecular Hydrogel. Langmuir, v. 38, n. 11, p. 12-pg., . (18/23269-9, 19/19719-1, 17/02317-2, 21/10092-6, 14/50867-3, 09/52430-3)
ROSA, ELISABETTA; DIAFERIA, CARLO; DE MELLO, LUCAS; SEITSONEN, JANI; HAMLEY, IAN W.; ACCARDO, ANTONELLA. Self-assembled aggregates based on cationic amphiphilic peptides: structural insight. SOFT MATTER, v. 19, n. 25, p. 11-pg., . (19/19719-1, 19/20907-7, 21/10092-6)
ROSA, ELISABETTA; DE MELLO, LUCAS; CASTELLETTO, VALERIA; DALLAS, MARK L.; ACCARDO, ANTONELLA; SEITSONEN, JANI; HAMLEY, IAN W.. Cell Adhesion Motif-Functionalized Lipopeptides: Nanostructure and Selective Myoblast Cytocompatibility. Biomacromolecules, v. N/A, p. 12-pg., . (19/20907-7, 21/10092-6, 19/19719-1)
LOURENCO, THIAGO C.; DE MELLO, LUCAS R.; ICIMOTO, MARCELO Y.; BICEV, RENATA N.; HAMLEY, IAN W.; CASTELLETTO, VALERIA; NAKAIE, CLOVIS R.; DA SILVA, EMERSON R.. DNA-templated self-assembly of bradykinin into bioactive nanofibrils. SOFT MATTER, v. 19, n. 26, p. 11-pg., . (21/04885-3, 22/03056-6, 19/19719-1, 21/10092-6)

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