Caracterização funcional do aminoácido hipusina

Resumo

O aminoácido hipusina foi identificado pela primeira vez em 1971, a partir de extratos de cérebro bovino. Posteriormente, este aminoácido foi encontrado em diferentes tecidos de outros mamíferos, como fígado, rim, músculo e sangue. Além da forma livre, a hipusina também é encontrada como um resíduo de aminoácido presente no fator de início de tradução de eucariotos 5A (eIF5A). A proteína eIF5A é a única descrita que apresenta hipusina, produzida a partir de uma modificação pós-traducional essencial para sua atividade. A hipusina livre é derivada da degradação de eIF5A e é utilizada para a formação do dipeptídeo a-(g-aminobutiril)-hipusina (GABA-hipusina). Este dipeptídeo apresenta relação estrutural parcial com a a-(g-aminobutiril)-histidina (homocarnosina). A homocarnosina apresenta atividade antioxidante, neurotransmissora e quelante de metais, sendo considerada um importante modulador da excitabilidade neuronal. Importante destacar que o GABA é o neurotransmissor inibitório mais representativo do sistema nervoso central. Neste contexto, apesar da hipusina e de GABA-hipusina terem sido descobertos na década de 70 e 80, respectivamente, são desconhecidas suas atividades biológicas. O presente projeto tem como objetivo central rastrear os efeitos celulares do aminoácido hipusina em células neuronais e avaliar a distribuição de hipusina e GABA-hipusina em diferentes tecidos de camundongos, visando à identificação de potenciais propriedades biotecnológicas. (AU)