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Expressão, purificação e caracterização da proteína morfogenética humana (BMP-2) para aplicação em biomateriais compósitos com o polímero poli(e-caprolactona)

Processo: 16/06894-1
Modalidade de apoio:Bolsas no Brasil - Pesquisa Inovativa em Pequenas Empresas - PIPE
Vigência (Início): 01 de maio de 2016
Vigência (Término): 31 de janeiro de 2017
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
Pesquisador responsável:Paolo Bartolini
Beneficiário:Paolo Bartolini
Empresa Sede:Laboratório Biosintesis P & D do Brasil Ltda
Vinculado ao auxílio:15/15446-0 - Expressão, purificação e caracterização da proteína morfogenética humana (BMP-2) para aplicação em biomateriais compósitos com o polímero poli(e-caprolactona), AP.PIPE
Assunto(s):Biomateriais compósitos   Polímeros (materiais)   Policaprolactona   Proteína morfogenética óssea 2   Proteínas periplásmicas   Escherichia coli   Imunoensaio
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:bacterial expression | BMP-2 bacterial expression im | bone morphogenetic protein-2 | immunoassay | Rp-Hplc | síntese e caracterização de biomateriais

Resumo

A empresa Biosíntesis já recebeu financiamentos da FAPESP mediante Fase I e II e Pappe-Pipe III (2012), além do financiamento direto da própria empresa. Um novo projeto foi recentemente submetido para a obtenção e caracterização de membranas porosas constituídas por fibras de poli(e-caprolactona) (PCL) associadas a produtos bioativos funcionais, construindo assim "scaffolds" como substitutos biológicos para aplicação em Engenharia tecidual. O referido projeto prevê a obtenção de compósitos do polímero PCL com produtos bioativos, um dos quais poderá ser a proteína morfogenética humana (BMP-2) que possui um papel extremamente importante durante a regeneração e o reparo ósseo e que, neste caso, será necessariamente importada. O presente projeto, no entanto, prevê a síntese nacional da mesma BMP-2, realizada pela própria empresa em colaboração com o Centro de Biotecnologia do IPEN-CNEN/São Paulo, que possui toda a tecnologia e experiência necessária para este tipo de desenvolvimento. Será realizada a expressão periplásmica em Escherichia coli geneticamente modificada, que permite a obtenção de uma proteína já perfeitamente enovelada. Desta forma, a obtenção de um produto natural já biologicamente ativo deverá compensar o rendimento inferior próprio da expressão periplásmica em comparação com aquela em corpos de inclusão citoplasmáticos. O produto assim obtido em forma liofilizada, será extensivamente purificado e caracterizado mediante técnicas físico-químicas e biológicas em comparação com um novo padrão internacional de referência. Além de ser uma proteína recombinante de grande valor agregado e comercialmente interessante, permitirá uma aproximação da empresa à construção de "scaffolds" baseados em tecnologia totalmente nacional, que poderão perfeitamente competir no mercado global. (AU)

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