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Caracterização do papel de domínios ATPase e das co-chaperonas Hsp40 e hop humanas nos mecanismos celulares de termotolerância e supressão de agregação proteica

Processo: 14/25967-4
Linha de fomento:Bolsas no Brasil - Doutorado
Vigência (Início): 01 de março de 2015
Vigência (Término): 13 de setembro de 2019
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Biologia Molecular
Convênio/Acordo: Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
Pesquisador responsável:Carlos Henrique Inacio Ramos
Beneficiário:Natália Galdi Quel
Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Assunto(s):Chaperonas moleculares   Príons   Homeostase
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:amilóides | Chaperonas moleculares | Enovelamento de proteínas | Heat shock protein | homeostase proteica | Prions | Homeostase proteica

Resumo

Existe um conjunto de doenças humanas conhecidas como 'conformacionais', pois tem relação com o enovelamento incorreto de proteínas. Proteínas que não enovelam corretamente não apenas perdem função como também podem formar agregados do tipo amiloides, os quais estão associados com centenas de doenças tais quais Alzheimer e Parkinson. Chaperonas moleculares e Hsps (heat shock proteins) participam de um sistema celular conhecido como PQC (Protein Quality Control) envolvido com a manutenção da homeostase proteica. Existem chaperonas especializadas no auxílio ao enovelamento proteico ('foldases'), na inibição de formação de agregados ('holders') e na ressolubilização de agregados ('desagregases'). Curiosamente, desagregases especializadas ainda não foram encontradas no citossol de células de metazoários sugerindo que outras proteínas devem estar envolvidas com esta função. Nosso grupo tem amplo histórico no estudo do enovelamento e agregação de proteínas e de chaperonas e neste projeto pretendemos obter mais informações sobre os mecanismos celulares de proteção contra estresse térmico e agregação de proteínas. Para tanto, usaremos leveduras como modelos para testar termotolerância e agregação de príons e amilóides. Primeiramente, estudaremos uma quimera do domínio ATPase de uma proteína humana, envolvida em doenças neuronais e sugerida como tendo papel chaperona, e da Hsp104, a desagregase de levedura. Estudaremos também o papel das co-chaperonas Hsp40 e Hop humanas na supressão de agregação proteica uma vez que seus homólogos em levedura possuem este papel. Outro objetivo, o qual depende dos resultados dos objetivos acima descritos, é investigar se estas proteínas interagem formando um complexo proteico que participe do sistema PQC. (AU)

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Publicações científicas (4)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
ARAUJO, SARA A.; MARTINS, GUSTAVO H.; QUEL, NATALIA G.; ARAGAO, ANNELIZE Z. B.; MOREA, EDNA G. O.; BORGES, JULIO C.; HOURY, WALID A.; CANO, MARIA I. N.; RAMOS, I, CARLOS H.. Purification and characterization of a novel and conserved TPR-domain protein that binds both Hsp90 and Hsp70 and is expressed in all developmental stages of Leishmania major. Biochimie, v. 182, p. 51-60, . (14/25967-4, 12/50161-8, 19/11496-3, 18/04375-2, 17/26131-5)
ABRAHAO, JOSIELLE; AMARO, BARBARA T.; PERES, BARBARA R.; QUEL, NATALIA G.; ARAGA, ANNELIZE Z. B.; MOREA, EDNA G. O.; CANO, MARIA ISABEL N.; HOURY, WALID A.; RAMOS, CARLOS H. I.. Leishmania major RUVBL1 has a hexameric conformation in solution and, in the presence of RUVBL2, forms a heterodimer with ATPase activity. Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 703, . (15/13521-4, 13/10939-2, 14/25967-4, 12/50161-8, 19/11496-3)
QUEL, NATALIA G.; RODRIGUES, LUIZ FERNANDO DE C.; ARAGAO, ANNELIZE Z. B.; PINHEIRO, GLAUCIA M. S.; CAMACHO, RAFAEL P.; SOUTO, DENIO E. P.; KUBOTA, LAURO T.; BARBOSA, LEANDRO R. S.; RAMOS, CARLOS H. I.. Insights into the structure and function of the C-terminus of SGTs (small glutamine-rich TPR-containing proteins): A study of the Aedes aegypti homolog. Biochimie, v. 187, p. 131-143, . (16/05019-0, 12/01953-9, 14/25967-4, 17/26131-5, 15/15822-1)
QUEL, NATALIA G.; PINHEIRO, GLAUCIA M. S.; RODRIGUES, LUIZ FERNANDO DE C.; BARBOSA, LEANDRO R. S.; HOURY, WALID A.; RAMOS, I, CARLOS H.. Heat shock protein 90 kDa (Hsp90) from Aedes aegypti has an open conformation and is expressed under heat stress. International Journal of Biological Macromolecules, v. 156, p. 522-530, . (17/26131-5, 16/05019-0, 15/15822-1, 14/25967-4, 12/01953-9)
Publicações acadêmicas
(Referências obtidas automaticamente das Instituições de Ensino e Pesquisa do Estado de São Paulo)
QUEL, Natália Galdi. Caracterização da Hsp90 de Aedes aegypti e seus interatores SGT e complexo R2TP. 2019. Tese de Doutorado - Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Instituto de Biologia Campinas, SP.

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