Bolsa 11/23403-8 - Proteômica, Biblioteca de peptídeos - BV FAPESP
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Estudo do degradoma do HF3, uma metaloproteinase hemorrágica da classe P-III do veneno da serpente Bothrops jararaca, sobre fibroblastos em cultura

Processo: 11/23403-8
Modalidade de apoio:Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado
Data de Início da vigência: 23 de março de 2012
Data de Término da vigência: 22 de junho de 2012
Área de conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Solange Maria de Toledo Serrano
Beneficiário:André Zelanis Palitot Pereira
Supervisor: Christopher M. Overall
Instituição Sede: Instituto Butantan. Secretaria da Saúde (São Paulo - Estado). São Paulo , SP, Brasil
Instituição Anfitriã: University of British Columbia, Vancouver (UBC), Canadá  
Vinculado à bolsa:11/08514-8 - Estudo do degradoma do HF3, uma metaloproteinase hemorrágica da classe P-III do veneno da serpente Bothrops jararaca, sobre fibroblastos em cultura, BP.PD
Assunto(s):Proteômica   Biblioteca de peptídeos   Metaloproteinases   Venenos de serpentes   Bothrops jararaca
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Biblioteca de peptídeos | Bothrops jararaca | Degradoma | metaloproteinase de veneno de serpente | proteômica | Proteômica

Resumo

Proteinases estão entre os componentes majoritários do proteoma dos venenos de serpentes viperídeas. Neste contexto, as metaloproteinases de veneno de serpentes (SVMPs, na sigla em inglês) estão entre os componentes mais abundantes e são responsáveis por diversos dos efeitos patológicos no envenenamento. A similaridade estrutural das SVMPs com as proteinases ADAMs (A Disintegrin and Metalloproteinase) e ADAMTSs (A Disintegrin and Metalloproteinase with Thrombospondin Motifs) tem norteado diversos ensaios funcionais utilizados atualmente em toxinologia. Associado à utilização de metodologias ômicas, o estudo da atividade das SVMPs em sistemas biológicos complexos tem permitido a avaliação de diversos aspectos da patologia do envenenamento ofídico, bem como a análise de vias de sinalização disparadas pelas SVMPs. Utilizando a metodologia de marcação isotópica de aminas primárias o objetivo geral deste projeto é utilizar a espectrometria de massas para caracterizar a especificidade proteolítica da metaloproteinase HF3 frente a uma biblioteca de peptídeos derivados de proteínas celulares. Os resultados obtidos a partir desta abordagem permitirão expandir o conhecimento do repertório de substratos (degradoma) do HF3, bem como complementarão as demais abordagens atualmente desenvolvidas no projeto de pesquisa atual (projeto de pós-doutorado). (AU)

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Publicações científicas
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
ZELANIS, ANDRE; HUESGEN, PITTER F.; OLIVEIRA, ANA KARINA; TASHIMA, ALEXANDRE K.; SERRANO, SOLANGE M. T.; OVERALL, CHRISTOPHER M.. Snake venom serine proteinases specificity mapping by proteomic identification of cleavage sites. JOURNAL OF PROTEOMICS, v. 113, p. 260-267, . (13/07467-1, 10/17328-0, 11/23403-8, 11/08514-8)
ZELANIS, ANDRE; OLIVEIRA, ANA K.; PRUDOVA, ANNA; HUESGEN, PITTER F.; TASHIMA, ALEXANDRE K.; KIZHAKKEDATHU, JAYACHANDRAN; OVERALL, CHRISTOPHER M.; SERRANO, SOLANGE M. T.. Deep Profiling of the Cleavage Specificity and Human Substrates of Snake Venom Metalloprotease HF3 by Proteomic Identification of Cleavage Site Specificity (PICS) Using Proteome Derived Peptide Libraries and Terminal Amine Isotopic Labeling of Substrates (TAILS) N-Terminomics. JOURNAL OF PROTEOME RESEARCH, v. 18, n. 9, p. 3419-3428, . (13/07467-1, 11/23403-8, 11/08514-8, 10/17328-0)

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