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Estudos biofísicos da estrutura/função de peptídeos antimicrobianos e enzimas isoladas de organismos extremófilos

Processo: 15/50347-2
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Regular
Vigência: 01 de outubro de 2015 - 31 de março de 2018
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Convênio/Acordo: BBSRC, UKRI - FAPPA
Pesquisador responsável:Ana Paula Ulian de Araujo
Beneficiário:Ana Paula Ulian de Araujo
Pesq. responsável no exterior: Bonnie Ann Wallace
Instituição no exterior: University of London, Inglaterra
Instituição-sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Assunto(s):Espectroscopia 
Publicação FAPESP:https://media.fapesp.br/bv/uploads/pdfs/fapesp_uk_OE4eoNc_14_14.pdf

Resumo

Este projeto visa a caracterização espectroscópica deste AMP em modelos de membrana para estabelecer seu mecanismo de ação e otimizar o desenho de novos peptídeos relacionados como bacteriocinas. O projeto também irá focar na identificação e caracterização de novas enzimas termoestáveis isoladas de fontes petroquímicas. Extremofilos isolados de poços de extração de petróleo produzem uma gama de enzimas que exibem tanto estabilidade térmica e em solventes não-aquosos, conferindo potencial para utilização em aplicações industriais onde as suas propriedades originais são compatíveis com os requisitos de bioprocessamenfo e biomodificação. Este projeto examinará os fatores de estabilidade ambiental e térmica associados com as enzimas de organismos extremófilos usando uma variedade de métodos espectroscópicos novos, incluindo SRCD e fluorescência. As propriedades enzimáticas funcionais serão correlacionadas com características estruturais, em especial em ambientes orgânicos, lipofílicos e outros não aquosos. (AU)

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Publicações científicas (6)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
FELIZATTI, ANA P.; ZERAIK, ANA E.; BASSO, LUIS G. M.; KUMAGAI, PATRICIA S.; LOPES, JOSE L. S.; WALLACE, B. A.; ARAUJO, ANA P. U.; DEMARCO, RICARDO. Interactions of amphipathic alpha-helical MEG proteins from Schistosoma mansoni with membranes. BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOMEMBRANES, v. 1862, n. 3 MAR 1 2020. Citações Web of Science: 0.
KUMAGAI, PATRICIA S.; SOUSA, VICTOR K.; DONATO, MARESSA; ITRI, ROSANGELA; BELTRAMINI, LEILA M.; ARAUJO, ANA P. U.; BUERCK, JOCHEN; WALLACE, B. A.; LOPES, JOSE L. S. Unveiling the binding and orientation of the antimicrobial peptide Plantaricin 149 in zwitterionic and negatively charged membranes. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, v. 48, n. 7, p. 621-633, OCT 2019. Citações Web of Science: 2.
KUMAGAI, PATRICIA S.; GUTIERREZ, RAISSA F.; LOPES, JOSE L. S.; MARTINS, JULIA M.; JAMESON, DAVID; CASTRO, ALINE M.; MARTINS, LUIZ F.; DEMARCO, RICARDO; BOSSOLAN, NELMA R. S.; WALLACE, B. A.; ARAUJO, ANA P. U. Characterization of esterase activity from an Acetomicrobium hydrogeniformans enzyme with high structural stability in extreme conditions. EXTREMOPHILES, v. 22, n. 5, p. 781-793, SEP 2018. Citações Web of Science: 3.
KUMAGAI, PATRICIA S.; DEMARCO, RICARDO; LOPES, JOSE L. S. Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins. EUROPEAN BIOPHYSICS JOURNAL WITH BIOPHYSICS LETTERS, v. 46, n. 7, SI, p. 599-606, OCT 2017. Citações Web of Science: 11.
LOPES, JOSE L. S.; YONEDA, JULIANA S.; MARTINS, JULIA M.; DEMARCO, RICARDO; JAMESON, DAVID M.; CASTRO, ALINE M.; BOSSOLAN, NELMA R. S.; WALLACE, B. A.; ARAUJO, ANA P. U. Environmental Factors Modulating the Stability and Enzymatic Activity of the Petrotoga mobilis Esterase (PmEst). PLoS One, v. 11, n. 6 JUN 28 2016. Citações Web of Science: 4.
DA HORA, G. C. A.; ARCHILHA, N. L.; LOPES, J. L. S.; MUELLER, D. M.; COUTINHO, K.; ITRI, R.; SOARES, T. A. Membrane negative curvature induced by a hybrid peptide from pediocin PA-1 and plantaricin 149 as revealed by atomistic molecular dynamics simulations. SOFT MATTER, v. 12, n. 43, p. 8884-8898, 2016. Citações Web of Science: 3.

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