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Estrutura e função de inibidores de serino proteinases obtidos de plantas brasileiras: mapeamento do centro reativo por meio de substratos fluorogênicos e desenvolvimento de inibidores peptídicos para o estudo de patologias da coagulação

Processo: 00/03994-7
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Regular
Vigência: 01 de junho de 2000 - 31 de março de 2003
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Maria Luiza Vilela Oliva
Beneficiário:Maria Luiza Vilela Oliva
Instituição-sede: Escola Paulista de Medicina (EPM). Universidade Federal de São Paulo (UNIFESP). Campus São Paulo. São Paulo , SP, Brasil
Assunto(s):Peptídeos  Coagulação  Substratos 

Resumo

O conhecimento da estrutura dos inibidores de serinoproteinases representa um avanço na possibilidade de se analisar o mecanismo determinante da especificidade sobre os vários fatores da coagulação, permitindo conhecer a porção proteica responsável pela atividade biológica e, posteriormente, de se tentar viabilizar a utilização desses inibidores como fármacos. Os objetivos do projeto são: a) purificação e determinação da seqüência primária de inibidores de calicreína plasmática humana, calicreína tissular e elastase detectados nas sementes de Bauhinia bauhinioides; b) desenho de substratos peptídicos, com base na estrutura do sítio reativo desses inibidores para o desenvolvimento e estudos da interação proteína-proteína: c) ampliação dos estudos efetuados com os substratos para o FXa e estudar o efeito desses compostos em modelos fisiológicos como a agregação plaquetária, coagulação e fibrinólise; d) realização de estudos de estrutura secundária e modelagem com a finalidade de estabelecer os resíduos que determinam a especificidade para as diversas enzimas; e) obtenção de inibidores sintéticos específicos para emprego em fisiopatologias da coagulação (AU)

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