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Clonagem e expressão de toxinas animais de interesse biotecnológico

Processo: 12/14996-8
Modalidade de apoio:Auxílio à Pesquisa - Regular
Vigência: 01 de outubro de 2012 - 30 de setembro de 2014
Área do conhecimento:Ciências da Saúde - Farmácia - Análise Toxicológica
Pesquisador responsável:Eliane Candiani Arantes Braga
Beneficiário:Eliane Candiani Arantes Braga
Instituição Sede: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto (FCFRP). Universidade de São Paulo (USP). Ribeirão Preto , SP, Brasil
Pesquisadores associados:Flavio Henrique da Silva ; Ludier Kesser Santos Silva ; Renata Santos Rodrigues ; Simone Kashima Haddad
Assunto(s):Toxicologia  Serina proteases  Toxinas em animal  Venenos de origem animal 
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:Animal venoms | cDNA library | Heterologous protein expression | Hyaluronidases | Serine Proteases | Toxinologia

Resumo

Atualmente, o interesse pelo estudo das características químicas e funcionais de toxinas isoladas de peçonhas animais não é devido somente à sua relevância no envenenamento, mas também pela sua potencial utilização como valiosos instrumentos de pesquisa. As hialuronidases de peçonha de escorpiões e serpentes são enzimas que catalisam a quebra do hialuronan, um dos principais componentes da matriz extracelular, e atuam como "fator de espalhamento", por acelerarem a absorção e difusão da peçonha pelos tecidos da vítima, contribuindo para o envenenamento local ou sistêmico. Embora as hialuronidases sejam extensivamente usadas em diversas áreas da medicina, o número de estudos publicados com esta enzima é reduzido, devido às dificuldades de purificação da enzima a partir das peçonhas. Já as serinoproteases de peçonha de serpentes são consideradas promissoras no desenvolvimento de fármacos para o tratamento de determinadas desordens hemostáticas por agirem em pontos específicos da cascata de coagulação, mimetizando a ação de componentes regulatórios naturais, além de atuarem principalmente sobre proteínas plasmáticas, agregação plaquetária, pressão sanguínea, sistema complemento e sistema nervoso. Apesar da diversidade de ações fisiopatológicas e do potencial farmacológico apresentado pelas toxinas animais, há uma discrepância entre o enorme número de proteínas isoladas e caracterizadas e a quantidade de proteínas que vêm a se tornar efetivamente um medicamento, o que se deve às limitações na obtenção de toxinas em quantidades suficientes para uma caracterização estrutural e funcional detalhada e a impossibilidade de manipulação da molécula nativa. Desta forma, a expressão heteróloga de proteínas, consiste em uma alternativa para a obtenção de toxinas em escala laboratorial para o estudo de suas atividades enzimáticas e funcionais. Portanto, o presente projeto visa à clonagem e expressão da hialuronidase de T. serrulatus e serinoproteases de B. pauloensis e C. d. collilineatus em sistema heterólogo, o qual consiste em uma alternativa viável para a obtenção das mesmas em quantidades suficientes para o estudo de suas atividades enzimáticas e biológicas. Além disso, o estudo comparativo das toxinas na forma nativa e recombinante pode gerar perspectivas para a produção destas toxinas em escala industrial, visando sua aplicação terapêutica e farmacológica. (AU)

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Publicações científicas (6)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
AMORIM, FERNANDA GOBBI; LONGHIM, HELOISA TAVONI; COLOGNA, CAMILA TAKENO; DEGUELDRE, MICHEL; DE PAUW, EDWIN; QUINTON, LOIC; ARANTES, ELIANE CANDIANI. Proteome of fraction from Tityus serrulatus venom reveals new enzymes and toxins. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 25, . (14/07824-1, 15/17466-8, 12/14996-8, 13/26083-0, 11/23236-4, 14/22959-0, 13/26200-6)
AMORIM, FERNANDA GOBBI; CORDEIRO, FRANCIELLE ALMEIDA; PINHEIRO-JUNIOR, ERNESTO LOPES; BOLDRINI-FRANCA, JOHARA; ARANTES, ELIANE CANDIANI. Microbial production of toxins from the scorpion venom: properties and applications. Applied Microbiology and Biotechnology, v. 102, n. 15, p. 6319-6331, . (16/04761-4, 14/16182-3, 11/12317-3, 12/14996-8)
AMORIM, FERNANDA GOBBI; BOLDRINI-FRANCA, JOHARA; FIGUEIREDO BORDON, KARLA DE CASTRO; CARDOSO, IARA AIME; DE PAUW, EDWIN; QUINTON, LOUC; KASHIMA, SIMONE; ARANTES, ELIANE CANDIANI. Heterologous expression of rTsHyal-1: the first recombinant hyaluronidase of scorpion venom produced in Pichia pastoris system. Applied Microbiology and Biotechnology, v. 102, n. 7, p. 3145-3158, . (11/12317-3, 13/26083-0, 12/14996-8)
BOLDRINI-FRANCA, JOHARA; PINHEIRO-JUNIOR, ERNESTO LOPES; ARANTES, ELIANE CANDIANI. Functional and biological insights of rCollinein-1, a recombinant serine protease from Crotalus durissus collilineatus. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 25, . (16/04761-4, 14/16182-3, 12/14996-8)
DE OLIVEIRA, ISADORA SOUSA; PUCCA, MANUELA BERTO; SAMPAIO, SUELY VILELA; ARANTES, ELIANE CANDIANI. Antivenomic approach of different Crotalus durissus collilineatus venoms. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 24, . (11/23236-4, 12/14996-8)
DE OLIVEIRA, ISADORA SOUSA; MANZINI, RAFAELLA VARZONI; FERREIRA, ISABELA GOBBO; CARDOSO, IARA AIME; FIGUEIREDO BORDON, KARLA DE CASTRO; THOMAZELA MACHADO, ANA RITA; GREGGI ANTUNES, LUSANIA MARIA; ROSA, JOSE CESAR; ARANTES, ELIANE CANDIANI. Cell migration inhibition activity of a non-RGD disintegrin from Crotalus durissus collilineatus venom. Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, v. 24, . (16/11578-1, 11/23236-4, 12/14996-8, 17/03580-9)

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