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Alfredo Fusco | Medical School of Naples - Itália

Processo: 06/00359-5
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Pesquisador Visitante - Internacional
Vigência: 29 de julho de 2006 - 31 de agosto de 2006
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biofísica - Biofísica Molecular
Pesquisador responsável:Igor Polikarpov
Beneficiário:Igor Polikarpov
Pesquisador visitante: Alfredo Fusco
Inst. do pesquisador visitante: Università degli Studi di Napoli Frederico II (UNINA), Itália
Instituição-sede: Instituto de Física de São Carlos (IFSC). Universidade de São Paulo (USP). São Carlos , SP, Brasil
Assunto(s):Macromolécula  Fosforilação  Tirosina  Intercâmbio de pesquisadores 

Resumo

A fosforilação de tirosinas das proteínas é uma modificação pós-tradução regulada pelas ações opostas de duas proteínas: as proteínas tirosina quinases (PTKs) e as proteínas tirosina fosfatases (PTPs). A PTPeta humana pertence a RPTP classe I que é composta por uma região extracelular que contem oito motivos de fibronectina tipo III, um domínio pequeno transmembranar e uma porção intracelular composta por um único domínio catalítico. Logo após sua descoberta, foi observado que PTPeta era capaz de inibir o crescimento de células mamárias cancerígenas; subseqüentemente, o grupo do Prof. Alfredo Fusco (Univ. Frederico II, Napoles, Itália) demonstrou que a expressão da PTPeta de rato era regulada para baixo num modelo in vitro de tumorigênese tireoidiana e que sua reconstituição exógena nas células tireoidianas malignas era capaz de bloquear sua proliferação através da estabilização do inibidor do ciclo celular p27Kip1, bem como bloquear diretamente os tumores de colon, mama e pulmão. Dada a importância da proteína tirosina fosfatase eta na inibição da formação de células tireoidianas altamente malignas, este projeto tem como objetivo o estudo biofísicos e estrutural do domínio citosólico desta proteína. Pretendemos testar sua atividade enzimática e realizar análise biofísica e estrutural da rPTPeta através das técnicas de espalhamento dinâmico de luz, géis de gradiente nativo, dicroísmo circular, espectroscopia de fluorescência e espalhamento de raios-X a baixo ângulo (SAXS) e conduzir ensaios de cristalização. (AU)

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