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Estudo da estrutura e função da chaperona Hsp90 com ênfase no seu papel em homeostase celular

Processo: 12/50161-8
Linha de fomento:Auxílio à Pesquisa - Temático
Vigência: 01 de agosto de 2012 - 31 de julho de 2018
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Bioquímica - Química de Macromoléculas
Pesquisador responsável:Carlos Henrique Inacio Ramos
Beneficiário:Carlos Henrique Inacio Ramos
Instituição-sede: Instituto de Química (IQ). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Campinas , SP, Brasil
Pesquisadores principais:
Julio Cesar Borges ; Maria Isabel Nogueira Cano
Auxílios(s) vinculado(s):16/16277-0 - 2nd Annual European MicroCal Meeting, AR.EXT
Bolsa(s) vinculada(s):17/01074-9 - Estudo da interação de HSP90 com outras proteínas e co-fatores, BP.PD
17/09510-2 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT
17/04268-9 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT
+ mais bolsas vinculadas 16/20405-3 - Produção da chaperona mitocondrial Hsp70 de Plasmodium Falciparum recombinante visando caracterização estrutural e funcional, BP.IC
16/20359-1 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT
16/14228-1 - Estudo da interação de Hsp90 com outras proteínas, BP.PD
16/14503-2 - Caracterização termodinâmica da interação da Hsp90 com outras proteínas, BP.PD
16/03360-6 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT
16/02244-2 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT
15/25547-8 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT
15/08909-3 - Investigação da expressão celular de chaperonas moleculares e de sua função por complementação em leveduras 'nocaute', BP.PD
14/16646-0 - Mortalina humana: interação com co-chaperonas, p53 e mutantes, cinética de agregação, regulação/modulação e secreção por vesículas, BP.PD
14/15432-6 - Efeito da catequina EGCG na montagem do complexo Hsp90: co-chaperonas, BP.IC
14/12239-0 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT
14/08786-6 - Estudo estrutural e funcional da co-chaperona SGT de Leishmania braziliensis, BP.MS
14/00076-0 - Estudo da interação entre chaperonas importantes para o controle de qualidade proteico celular em eucariotos superiores., BP.DR
14/00170-6 - Estudo da interação de Hsp90 com outras proteínas por ligação cruzada e investigação da ligação de metais e seus efeitos, BP.PD
13/25646-0 - Estudos funcionais comparativos de Hsp90 de diferentes organismos, BP.DD
13/16813-0 - Estudo da interação das chaperonas Hsp70 citoplasmáticas e mitocondriais de Plasmodium faciparum e Leishmania braziliensis com co-chaperonas e potenciais ligantes/inibidores, BP.PD
13/23406-2 - Auxílio técnico em biologia molecular e purificação de proteínas, BP.TT
13/17241-0 - Auxílio técnico de laboratório junto a projeto temático, BP.TT
13/11500-4 - Estudos de proteínas na rede proteômica da Hsp90 eucarioto: caracterização funcional da co-chaperona p23 humana e de Leishmania braziliensis e um provável ortólogo da hsp100/clpb de metazoário utilizando levedura como um sistema de expressão heterólogo, BP.PD
13/10939-2 - Caracterização de genes humanos como potencial chaperona com função desagregase, BP.DR
13/10712-8 - Identificação de Moléculas com Ação Inibitória Seletiva para as Hsp90 de leishmania, plasmódio e humana: Abordagem Termodinâmica e Comparativa., BP.PD
12/25475-9 - Estudo da homeostase telomérica utilizando inibidores de Hsp90 e da telomerase em Leishmania spp., BP.PD
13/04817-1 - Caracterização termodinâmica da interação da Hsp90 com outras proteínas e com pequenas moléculas específicas., BP.PD
13/04808-2 - Estudo da interação entre a Hsp90 com suas co-chaperones em protozoários, BP.PD
12/23216-6 - Estudo da interação de Hsp90 com outras proteínas por ligação cruzada e investigação da ligação de metais e seus efeitos, BP.PD
12/17767-0 - Auxílio técnico ao projeto temático, BP.TT - menos bolsas vinculadas
Assunto(s):Chaperonas moleculares  Dobramento de proteína  Homeostase 

Resumo

A chaperona Hsp90 (heat shock protein 90 kDa) é encontrada em todos os organismos e em todos os compartimentos celulares, sendo que as duas formas encontradas no citossol de eucariotos interagem com pelo menos 10% de todas as proteínas produzidas pela célula. A Hsp90 tem papel fundamental na maturação destas proteínas, o que a torna uma proteína importante para diversos processos celulares tais quais sinalização, proteostase, epigenética, manutenção do telômero, imunidade inata e outros. Obviamente, alterações neste 'nó altamente conectado', como pode-se rotular a Hsp90, leva a perturbações no funcionamento celular acarretando em drásticas consequências para o organismo. Por exemplo, a Hsp90 parece ter papel central na patologia de diversos tipos de câncer pois muitas das quinases que são clientes desta chaperona estão envolvidas com o desenvolvimento desta doença e inclusive inibidores específicos da Hsp90 já veem sendo investigados em testes clínicos. Nenhuma Hsp90 citossólica humana teve sua estrutura tridimensional completa determinada e os mecanismos pelos quais as funções desta chaperona são moduladas também não são ainda inteiramente conhecidos, mesmo que se saiba que proteínas co-chaperonas e modificações pós-traducionais parecem exercer papel fundamental nestes processos. Pelo óbvio potencial terapêutico que tanto a Hsp90 humana quanto a Hsp90 de outros organismos possuem, torna-se imprescindível desvendar os mecanismos pelos quais a estrutura desta chaperona é estabilizada e como ocorre a modulação da maturação de suas proteínas clientes. Estes objetivos comuns aglutinaram pesquisadores envolvidos com o estudo da relação entre estrutura e função de proteínas, particularmente de chaperonas humanas, de plantas e de protozoários, em torno dos seguintes propósitos: 1) determinar os aspectos conformacionais da Hsp90, de seus domínios isolados e de algumas de suas co-chaperonas. 2) caracterizar a atividade ATPásica dos vários tipos de Hsp90 disponíveis. 3) investigar a interação das várias Hsp90 em estudo com co-chaperonas, proteínas clientes e potenciais inibidores. 4) investigar qual o efeito das modificações pós-traducionais na estrutura e função da Hsp90. (AU)

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(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
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MOKRY, DAVID Z.; DA SILVA, VIVIANE C. H.; ABRAHAO, JOSIELLE; RAMOS, CARLOS H. I.. Characterization of the Hsp100 disaggregase from sugarcane (SHsp101) for chaperone like activity in a yeast system. JOURNAL OF PLANT BIOCHEMISTRY AND BIOTECHNOLOGY, v. 26, n. 4, p. 478-487, . (12/50161-8)
SERAPHIM, THIAGO V.; SILVA, KELLY P.; DORES-SILVA, PAULO R.; BARBOSA, LEANDRO R. S.; BORGES, JULIO C.. Insights on the structural dynamics of Leishmania braziliensis Hsp90 molecular chaperone by small angle X-ray scattering. International Journal of Biological Macromolecules, v. 97, p. 503-512, . (11/23110-0, 14/07206-6, 12/50161-8)
SILVA, NOELI S. M.; SERAPHIM, THIAGO V.; MINARI, KARINE; BARBOSA, LEANDRO R. S.; BORGES, JULIO C.. Comparative studies of the low-resolution structure of two p23 co-chaperones for Hsp90 identified in Plasmodium falciparum genome. International Journal of Biological Macromolecules, v. 108, p. 193-204, . (11/23110-0, 15/15822-1, 17/07335-9, 13/25646-0, 12/01953-9, 14/07206-6, 12/50161-8)
MOHAMMADI-OSTAD-KALAYEH, SONA; STAHL, FRANK; SCHEPER, THOMAS; KOCK, KLAUS; HERRMANN, CHRISTIAN; BATISTA, FERNANDA APARECIDA HELENO; BORGES, JULIO CESAR; SASSE, FLORENZ; EICHNER, SIMONE; ONGOUTA, JEKATERINA; et al. Heat Shock Proteins Revisited: Using a Mutasynthetically Generated Reblastatin Library to Compare the Inhibition of Human and Leishmania Hsp90s. CHEMBIOCHEM, v. 19, n. 6, p. 562-574, . (14/07206-6, 12/50161-8)
TIROLI-CEPEDA, ANA O.; SERAPHIM, THIAGO V.; PINHEIRO, GLAUCIA M. S.; SOUTO, DENIO E. P.; KUBOTA, LAURO T.; BORGES, JULIO C.; BARBOSA, LEANDRO R. S.; RAMOS, CARLOS H. I.. Studies on the effect of the J-domain on the substrate binding domain (SBD) of Hsp70 using a chimeric human J-SBD polypeptide. International Journal of Biological Macromolecules, v. 124, p. 111-120, . (14/07206-6, 17/07335-9, 15/15822-1, 12/50161-8)
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MABANGLO, MARK F.; LEUNG, ELISA; VAHIDI, SIAVASH; SERAPHIM, V, THIAGO; EGER, BRYAN T.; BRYSON, STEVE; BHANDARI, VAIBHAV; ZHOU, JIN LIN; MAO, YU-QIAN; RIZZOLO, KAMRAN; et al. ClpP protease activation results from the reorganization of the electrostatic interaction networks at the entrance pores. COMMUNICATIONS BIOLOGY, v. 2, . (16/05019-0, 15/15822-1, 12/50161-8, 12/01953-9)
SERAPHIM, V, THIAGO; NANO, NARDIN; CHEUNG, YIU WING SUNNY; ALUKSANASUWAN, SIRIPAT; COLLETI, CAROLINA; MAO, YU-QIAN; BHANDARI, VAIBHAV; YOUNG, GAVIN; HOLL, LARISSA; PHANSE, SADHNA; et al. ssembly principles of the human R2TP chaperone complex reveal the presence of R2T and R2P complexe. Structure, v. 30, n. 1, p. 156+, . (17/26131-5, 12/50161-8, 15/15822-1, 16/05019-0, 16/01603-9, 12/01953-9)
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DORES-SILVA, PAULO ROBERTO; RODRIGUES KIRALY, VANESSA THOMAZ; DE OLIVEIRA MORITZ, MILENE NOBREGA; BALASCO SERRAO, VITOR HUGO; SIQUEIRA DOS PASSOS, PATRICIA MARIA; SPAGNOL, VALENTINE; TEIXEIRA, FELIPE ROBERTI; GAVA, LISANDRA MARQUES; CAUVI, DAVID MARIO; INACIO RAMOS, CARLOS HENRIQUE; et al. New insights on human Hsp70-escort protein 1: Chaperone activity, interaction with liposomes, cellular localizations and HSPA's self-assemblies remodeling. International Journal of Biological Macromolecules, v. 182, p. 772-784, . (07/05001-4, 14/16646-0, 14/07206-6, 17/26131-5, 16/25798-3, 09/54216-9, 12/50161-8, 17/07879-9, 11/23110-0, 17/07335-9, 04/08868-0, 12/23730-1)
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STORTI, CAMILA BALDIN; DE OLIVEIRA, ROGERIO ANTONIO; DE CARVALHO, MARCIO; HASIMOTO, ERICA NISHIDA; CATANEO, DANIELE CRISTINA; MARIA CATANEO, ANTONIO JOSE; DE FAVERI, JULIO; VASCONCELOS, ELTON JOSE R.; DOS REIS, PATRICIA PINTOR; NOGUEIRA CANO, MARIA ISABEL. Telomere-associated genes and telomeric lncRNAs are biomarker candidates in lung squamous cell carcinoma (LUSC). Experimental and Molecular Pathology, v. 112, . (16/06936-6, 12/50161-8, 11/13213-7)
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DE JESUS, JEMMYSON ROMARIO; BARBOSA ARAGAO, ANNELIZE ZAMBON; ZEZZI ARRUDA, MARCO AURELIO; RAMOS, I, CARLOS H.. Optimization of a Methodology for Quantification and Removal of Zinc Gives Insights Into the Effect of This Metal on the Stability and Function of the Zinc-Binding Co-chaperone Ydj1. FRONTIERS IN CHEMISTRY, v. 7, . (17/26131-5, 12/50161-8, 18/00768-0)
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