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O patógeno humano Paracoccidioides brasiliensis possui uma única 1-Cys peroxirredoxina que se localiza tanto na parede celular quanto em compartimentos intracelulares.

Resumo

Paracoccidioides brasiliensis é um fungo que apresenta dimorfismo dependent de temperatura e causa a paracoccidioidomicose. No hospedeiro, a produção de espécies reativas de oxigênio (ROS) por células do sistema imune faz parte de uma estratégia essencial de eliminação do patógeno. Entre as ROS, as hidroperoxidases são compostos antimicrobianos de alta toxicidade, as quais são neutralizadas por peroxidases fúngicas, que fazem parte do arsenal antioxidante do patógeno. Entre elas, destacam-se as peroxirredoxinas, que parecem ser capazes de degradar a maioria das hidroxiperoxidases geradas na mitocôndria e no citosol so hospedeiro. Neste trabalho nós caracterizamos a única 1-Cys peroxirredoxina de P. brasiliensis (PbPrx1). Nossos resultados mostram que ela pode decompôr peróxido de hidrogênio e hidroxiperoxidases orgânicas com alta efficiência. Observamos que compostos ditiólicos, mas não monotiólicos ou sistemas redutores de tiorredoxinas heterólogas, foram capazes de reter a atividade enzimática. Análises estruturais revelaram que a PbPrx1 tem uma estrutura alfa/beta semelhante à estrutura secundária das 1-Cys descritas até o momento. A estrutura quaternária é dimérica, independente do estado de redução. Nossos resutlados sugerem que a PbPrx1 localiza-se tanto no citoplasma como na mitocôndria da forma leveduriforme e miceliana, mas também no citoplasma das leveduras. Nossos dados sugerem um papel da única 1-Cys Prx1 na atividade antioxidante do P. brasiliensis. (AU)

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