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Rastreamento das ações moleculares do aminoácido hipusina

Processo: 19/06951-3
Modalidade de apoio:Auxílio à Pesquisa - Regular
Vigência: 01 de março de 2020 - 28 de fevereiro de 2023
Área do conhecimento:Ciências Biológicas - Biologia Geral
Pesquisador responsável:Augusto Ducati Luchessi
Beneficiário:Augusto Ducati Luchessi
Instituição Sede: Faculdade de Ciências Aplicadas (FCA). Universidade Estadual de Campinas (UNICAMP). Limeira , SP, Brasil
Pesquisadores associados:Karina Danielle Pereira ; Leticia Tamborlin
Assunto(s):Biologia celular  Neuropeptídeos  GABA  Aminoácidos  Hipusina  Homocarnosina  Fator de iniciação 5A em eucariotos 
Palavra(s)-Chave do Pesquisador:biologia celular | eIF5A | hipusina | neurônio | Biologia Celular

Resumo

O aminoácido hipusina foi identificado pela primeira vez em 1971, a partir de extrato de cérebro bovino. Posteriormente, este aminoácido foi encontrado em fígado, rim, músculo e sangue de outros mamíferos. Além da forma livre, a hipusina é utilizada para a formação do dipeptídeo a-(g-aminobutiril)-hipusina (GABA-hipusina). Importante destacar que o GABA é o neurotransmissor inibitório mais representativo do sistema nervoso central. Nota-se que o dipeptídeo GABA-hipusina apresenta relação estrutural parcial com o dipeptídeo GABA-histidina (homocarnosina). A homocarnosina é amplamente estudada e apresenta atividades antioxidantes, neurotransmissora e quelante de metais, sendo considerada um importante modulador da excitabilidade neuronal. O aminoácido hipusina é formado a partir de uma modificação pós-traducional que ocorre no fator de início de tradução de eucariotos 5A (eIF5A) e a forma livre é derivada da degradação desta proteína. A proteína eIF5A é a única descrita que apresenta o resíduo de aminoácido hipusina, o qual é essencial para sua atividade. Neste contexto, apesar de hipusina e GABA-hipusina terem sido descobertos na década de 70 e 80, respectivamente, ainda são desconhecidas suas atividades biológicas. O presente projeto tem como objetivo caracterizar a distribuição de hipusina e GABA-hipusina em diferentes tecidos de ratos e avaliar os efeitos celulares do aminoácido hipusina em células cerebrais, visando à identificação de potenciais propriedades biotecnológicas. (AU)

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Publicações científicas (5)
(Referências obtidas automaticamente do Web of Science e do SciELO, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores)
RIOS, JULIANA; SANTINI, VICTOR N.; PEREIRA, KARINA D.; LUCHESSI, AUGUSTO D.; LOPES, EDER S. N.; CARAM, RUBENS; CREMASCO, ALESSANDRA. Self-organized TiO2 nanotubes on Ti-Nb-Fe alloys for biomedical applications: Synthesis and characterization. Electrochemistry Communications, v. 138, p. 10-pg., . (14/00159-2, 18/18293-8, 19/06951-3)
TAIPINA, MARCIA O.; DE MELLO, MARIANA G.; TAMBORLIN, LETICIA; PEREIRA, KARINA D.; LUCHESSI, AUGUSTO D.; CREMASCO, ALESSANDRA; CARAM, RUBENS. A novel Ag doping Ti alloys route: Formation and antibacterial effect of the TiO2 nanotubes. Materials Chemistry and Physics, v. 261, . (19/06951-3, 16/24693-3, 17/21914-1, 14/00159-2)
FLORIANO, RICARDO; EDALATI, KAVEH; PEREIRA, KARINA DANIELLE; LUCHESSI, AUGUSTO DUCATI. Titanium-protein nanocomposites as new biomaterials produced by high-pressure torsion. SCIENTIFIC REPORTS, v. 13, n. 1, p. 11-pg., . (19/06951-3)
PEREIRA, KARINA D.; TAMBORLIN, LETICIA; DE LIMA, I, TANES; CONSONNI, SILVIO R.; SILVEIRA, LEONARDO R.; LUCHESSI, AUGUSTO D.. Alternative human eIF5A protein isoform plays a critical role in mitochondria. Journal of Cellular Biochemistry, v. 122, n. 5, . (17/21914-1, 13/23620-4, 19/06951-3, 10/18095-0)
TAMBORLIN, LETICIA; SUMERE, BEATRIZ ROCCHETTI; DE SOUZA, MARIANA CORREA; PESTANA, NATHALIE FORTES; AGUIAR, ANA CAROLINA; EBERLIN, MARCOS NOGUEIRA; SIMABUCO, FERNANDO MOREIRA; ROSTAGNO, MAURICIO ARIEL; LUCHESSI, AUGUSTO DUCATI. Characterization of pomegranate peel extracts obtained using different solvents and their effects on cell cycle and apoptosis in leukemia cells. FOOD SCIENCE & NUTRITION, v. 8, n. 10, . (18/17089-8, 15/18119-0, 19/06951-3, 10/18095-0, 18/14818-9, 17/21914-1, 13/04304-4)

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