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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Interactions of amphipathic alpha-helical MEG proteins from Schistosoma mansoni with membranes

Texto completo
Autor(es):
Felizatti, Ana P. [1] ; Zeraik, Ana E. [1] ; Basso, Luis G. M. [2] ; Kumagai, Patricia S. [1] ; Lopes, Jose L. S. [3] ; Wallace, B. A. [4] ; Araujo, Ana P. U. [1] ; DeMarco, Ricardo [1]
Número total de Autores: 8
Afiliação do(s) autor(es):
[1] Univ Sao Paulo, Inst Fis Sao Carlos, Av Joao Dagnone 1100, BR-13563120 Sao Carlos, SP - Brazil
[2] Univ Sao Paulo, Fac Filosofia Ciencias & Letras Ribeirao Preto, Av Bandeirantes 3900, BR-14040901 Ribeirao Preto, SP - Brazil
[3] Univ Sao Paulo, Inst Fis, Rua Matao 1371, BR-05508090 Sao Paulo, SP - Brazil
[4] Univ London, Birkbeck Coll, Inst Struct & Mol Biol, Malet St, London WC1E 7HX - England
Número total de Afiliações: 4
Tipo de documento: Artigo Científico
Fonte: BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-BIOMEMBRANES; v. 1862, n. 3 MAR 1 2020.
Citações Web of Science: 0
Resumo

Micro Exon Gene (MEG) proteins are thought to play major roles in the infection and survival of parasitic Schistosoma mansoni worms in host organisms. Here, the physical chemical properties of two small MEG proteins found in the genome of S. mansoni, named MEG-24 and MEG-27, were examined by a combination of biophysical techniques such as differential scanning calorimetry, tensiometry, circular dichroism, fluorescence, and electron spin resonance spectroscopies. The proteins are surface active and structurally arranged as cationic amphipathic a-helices that can associate with lipid membranes and cause their disruption. Upon adsorption to lipid membranes, MEG-27 strongly affects the fluidity of erythrocyte ghost membranes, whereas MEG-24 forms pores in erythrocytes without modifying the ghost membrane fluidity. Whole mount in situ hybridization experiments indicates that MEG-27 and MEG-24 transcripts are located in the parasite esophagus and subtegumental cells, respectively, suggesting a relevant role of these proteins in the host-parasite interface. Taken together, these characteristics lead us to propose that these MEG proteins may interact with host cell membranes and potentially modulate the immune process using a similar mechanism as that described for a-helical membrane active peptides. (AU)

Processo FAPESP: 14/09361-9 - Estudo dos genes de micro-exon (MEGs) do parasita humano Schistosoma mansoni e da interação de seus produtos protéicos com células humanas
Beneficiário:Ricardo de Marco
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 14/00206-0 - Estrutura e função dos peptídeos de fusão da glicoproteína spike do SARS-CoV
Beneficiário:Luís Guilherme Mansor Basso
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Processo FAPESP: 18/19546-7 - Mecanismos moleculares da ligação, inserção e orientação de peptídeos antimicrobianos em modelos de membrana
Beneficiário:Jose Luiz de Souza Lopes
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular
Processo FAPESP: 15/50347-2 - Estudos biofísicos da estrutura/função de peptídeos antimicrobianos e enzimas isoladas de organismos extremófilos
Beneficiário:Ana Paula Ulian de Araujo
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Regular